Выделение и свойства рекомбинантных инулиназ Aspergillus spстатья
Статья опубликована в журнале из списка RSCI Web of Science
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science,
Scopus
Статья опубликована в журнале из перечня ВАК
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 31 декабря 2013 г.
Аннотация:The genes inuA and inu1, encoding two inulinases (32nd glycosyl hydrolase family) from filamentous fungi Aspergillus niger and A. awamori, were cloned into Penicillium canescens recombinant strain. Using chromatographic techniques, endoinulinase InuA (56 kDa, pI 3) and exoinulinase Inu1 (60 kDa, pI 4.3) were purified to homogeneity from the enzymatic complexes of P. canescens new transformants. The properties, such as substrate specificity, pH- and T-optima of activity, stability at different temperatures, influence of cations and anions on the catalytic activity, etc., of both recombinant inulinases were studied