|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
ИСТИНА ПсковГУ |
||
New chromogenic and fluorogenic substrates of glutamine specific peptidasesтезисы доклада Тезисы
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 23 января 2020 г.
- Авторы: Elpidina E., Dvoryakova E., Sokolenko N., Filippova I.
- Сборник: FEBS Open Bio
- Серия: Suppl. 1
- Том: 9
- Тезисы
- Год издания: 2019
- Место издания: John Wiley & Sons Inc United States
- Первая страница: 212
- Последняя страница: 212
- DOI: 10.1002/2211-5463.12675
- Аннотация: Белки с высоким содержанием остатков Gln часто устойчивы к гидролизу. Например, полный гидролиз проламинов - основных белков семян злаков - является проблемой из-за повторяющихся последовательностей с мотивами, богатыми Pro и Gln. Гидролиз проламинов в желудке человека «останавливается» на шаге крупных пептидов. Некоторые из этих пептидов токсичны для людей, предрасположенных к аутоиммунному заболеванию желудочно-кишечного тракта - целиакии. В настоящее время нет лекарств против этой болезни. Пациентам назначают пожизненный отказ от пищи, содержащей пшеницу, рожь и ячмень. Лечение целиакии может быть достигнуто с помощью энзимотерапии с использованием постглутамин-расщепляющих пептидаз (PGP). PGP также могут быть использованы при переработке пищевого сырья для получения безглютеновых продуктов. Однако большинство известных ферментов, включая пищеварительные ферменты человека и млекопитающих, не расщепляют пептиды Gln-богатые пептиды. Поиск новых PGP затруднен, потому что они редки, но ключевой проблемой является отсутствие надежных и чувствительных соединений, подходящих для скрининга и обнаружения PGP. Целью данной работы было создание селективных и эффективных Gln-содержащих субстратов для различных PGP, включая цистеиновые пептидазы семейства папаинов C1. Общая формула синтезированных субстратов: GlpPheGln ↓ B, где B = pNA, AMC. Синтез субстратов осуществляли методом пептидной конденсации. Гидролиз полученных субстратов изучали с помощью растительных ферментов папаина, бромелаина, фицина, лизосомальных катепсинов B и L млекопитающих и пищеварительного катепсина L из насекомого-вредителя запасов зерновых Tribolium castaneum. Все тестируемые субстраты расщеплялись всеми цистеиновыми пептидазами. Важным преимуществом предлагаемых субстратов по сравнению с коммерчески доступными Arg-содержащими субстратами является селективность в отношении цистеиновых пептидаз и способность дифференциально тестировать активность цистеиновых пептидаз в сложных многокомпонентных природных смесях. Работа выполнена при поддержке грантов РФФИ 17-54-61008 Egypt_a и 18-04-01221_a.
- Добавил в систему: Элпидина Елена Николаевна
Прикрепленные файлы
| № | Имя | Описание | Имя файла | Размер | Добавлен |
|---|